Produkty

Infračervená spektroskopia sa použila na mapovanie interakcií substrát-proteín: konformačné zmeny Ca(2+)-ATPázy sarkoplazmatického retikula po naviazaní nukleotidu a fosforylácii ATPázy sa monitorovali pomocou substrátu ATP a analógov ATP (2'-deoxy-ATP, 3 '-deoxy-ATP a inozín 5'-trifosfát), ktoré boli modifikované na špecifických funkčných skupinách substrátu.Modifikácie 2'-OH, 3'-OH a aminoskupiny adenínu znižujú rozsah väzbou indukovanej konformačnej zmeny ATPázy, pričom obzvlášť silné účinky sú pozorované pri posledných dvoch.To demonštruje štrukturálnu citlivosť komplexu nukleotid-ATPáza na jednotlivé interakcie medzi nukleotidom a ATPázou.Všetky študované skupiny sú dôležité pre väzbu a interakcie danej ligandovej skupiny s ATPázou závisia od interakcií iných ligandových skupín.Fosforylácia ATPázy bola pozorovaná pre ITP a 2'-deoxy-ATP, ale nie pre 3'-deoxy-ATP.Neexistuje žiadna priama súvislosť medzi rozsahom konformačnej zmeny po naviazaní nukleotidu a rýchlosťou fosforylácie, čo ukazuje, že plný rozsah ATP-indukovanej konformačnej zmeny nie je pre fosforyláciu povinný.Ako bolo pozorované pre komplex nukleotid-ATPáza, konformácia prvého fosforylovaného medziproduktu ATPázy E1PCa(2) tiež závisí od nukleotidu, čo naznačuje, že stavy ATPázy majú menej jednotnú konformáciu, ako sa predtým predpokladalo.