Nový gén β-glukozidázy, bgl1G5, bol klonovaný z Phialophora sp.G5 a úspešne vyjadrené v Pichia pastoris.Sekvenčná analýza ukázala, že gén pozostáva z 1 431 bp otvoreného čítacieho rámca kódujúceho proteín so 476 aminokyselinami.Odvodená aminokyselinová sekvencia bgl1G5 vykazovala vysokú identitu 85 % s charakterizovanou β-glukozidázou z Humicola grisea z rodiny glykozid hydroláz 1. V porovnaní s inými hubovými náprotivkami vykazoval Bgl1G5 podobnú optimálnu aktivitu pri pH 6,0 a 50 °C a bol stabilný pri pH 5,0-9,0.Okrem toho Bgl1G5 vykazoval dobrú termostabilitu pri 50 ° C (polčas 6 hodín) a vyššiu špecifickú aktivitu (54, 9 U mg–1).Hodnoty Km a Vmax voči p-nitrofenyl β-D-glukopyranozidu (pNPG) boli 0,33 mM a 103,1 μmol min–1 mg–1.Test substrátovej špecifickosti ukázal, že Bgl1G5 bol vysoko aktívny proti pNPG, slabý na p-nitrofenyl β-D-celobiozid (pNPC) a p-nitrofenyl-β-D-galaktopyranozid (ONPG) a nemal žiadnu aktivitu na celobiózu.
