L-cystín CAS:56-89-3 99% Biele kryštály alebo kryštalický prášok
| Katalógové číslo | XD90322 |
| Meno Produktu | L-cystín |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekulový vzorec | C6H12N204S2 |
| Molekulová hmotnosť | 240,30 |
| Podrobnosti o úložisku | Okolité |
| Harmonizovaný colný kódex | 29309013 |
Špecifikácia produktu
| Vzhľad | Biele kryštály alebo kryštalický prášok |
| Skúška | 99 % |
| stupeň | USP32 |
| Špecifická rotácia | -215° až -225° |
| Ťažké kovy | <0,0015 % |
| AS | 1,5 str./min max |
| SO4 | 0,040 % max |
| Fe | <0,003 % |
| Strata sušením | 0,20 % max |
| Zvyšky pri zapaľovaní | 0,10 % max |
| Cl | 0,10 % max |
Kryštálové štruktúry komplexov karboxypeptidázy T (CpT) s analógmi fenylalanínu a arginínu - kyselinou benzyljantárovou a kyselinou (2-guanidinoetylmerkapto)jantárovou - boli stanovené metódou molekulárnej náhrady pri rozlíšení 1,57 Á a 1,62 Á, aby sa objasnil široký profil substrátovej špecifickosti. enzýmu.Ukázalo sa, že konzervatívne zvyšky Leu211 a Leu254 (prítomné aj v karboxypeptidáze A aj karboxypeptidáze B) sú štrukturálnymi determinantmi na rozpoznávanie hydrofóbnych substrátov, zatiaľ čo Asp263 bol určený na rozpoznávanie kladne nabitých substrátov.Mutácie týchto determinantov modifikujú profil substrátu: variant CpT Leu211Gln získava vlastnosti podobné karboxypeptidáze B a variant CpT Asp263Asn selektivitu podobnú karboxypeptidáze A.Ukázalo sa, že slučka Pro248-Asp258 interagujúca s Leu254 a Tyr255 je zodpovedná za rozpoznanie C-koncového zvyšku substrátu.Väzba substrátu na podmieste S1' vedie k posunu tejto slučky závislému od ligandu a pohyb bočného reťazca Leu254 indukuje konformačné preskupenie zvyšku Glu277 rozhodujúce pre katalýzu.Toto je nový pohľad na substrátovú selektivitu metalokarboxypeptidáz, ktorý demonštruje dôležitosť interakcií medzi submiestom S1' a katalytickým centrom.
