L-alanín CAS: 56-41-7 99 % Biely kryštalický prášok
| Katalógové číslo | XD90326 |
| Meno Produktu | D-alanín |
| CAS | 338-69-2 |
| Molekulový vzorec | C3H7N02 |
| Molekulová hmotnosť | 89,09 |
| Podrobnosti o úložisku | Okolité |
| Harmonizovaný colný kódex | 29224985 |
Špecifikácia produktu
| Vzhľad | Biely kryštalický prášok |
| Skúška | 98,5 – 101,5 % |
| Špecifická rotácia | +13,7 až +15,1 |
| Ťažké kovy | <0,0015 % |
| pH | 5,5 - 7 |
| SO4 | <0,03 % |
| Strata sušením | <0,2 % |
| Železo | <0,003 % |
| Zvyšok po zapálení | <0,15 % |
| Veľkosť častice | 200 um |
| Cl | <0,05 % |
| Úroveň perzistentných organických polutantov | Žiadne znečisťujúce látky |
γ-Glutamyltranspeptidázy (γ-GTs) štiepia γ-glutamylamidovú väzbu glutatiónu a prenášajú uvoľnenú γ-glutamylovú skupinu do vody (hydrolýza) alebo akceptorových aminokyselín (transpeptidácia).Tieto všadeprítomné enzýmy hrajú kľúčovú úlohu pri biosyntéze a degradácii glutatiónu a pri detoxikácii xenobiotík.Tu uvádzame kryštálovú štruktúru Bacillus licheniformis y-GT (BlGT) s rozlíšením 3Á a jej komplex s l-Glu.Röntgenové štruktúry potvrdzujú, že BlGT patrí do N-koncovej nukleofilnej hydrolázovej superrodiny a odhaľujú, že proteín má štrbinu otvoreného aktívneho miesta podobnú tej, ktorá sa uvádza pre homológny enzým z Bacillus subtilis, ale odlišná od štrbiny pozorovanej pre ľudské y-GT a pre γ-GT z iných mikroorganizmov.Údaje naznačujú, že väzba l-Glu indukuje preskupenie C-koncového konca veľkej podjednotky BlGT a umožňuje identifikáciu zhluku zvyškov kyselín, ktoré sa potenciálne podieľajú na rozpoznávaní kovového iónu.Úloha týchto zvyškov na konformačnú stabilitu BlGT bola študovaná charakterizovaním automatického spracovania, enzymatickej aktivity, chemickej a tepelnej denaturácie štyroch nových jednoduchých mutantov Ala.Výsledky ukazujú, že nahradenie Asp568 Ala ovplyvňuje autospracovanie aj štrukturálnu stabilitu proteínu.
